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Subject: search.filters.subject.Aspergillus niger

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    Valorisation Des Sous Produits D’agrumes : Production ‎d’enzymes Pectinolytiques Par Bioconversion ‎
    (Université M'Hamed Bougara Boumerdes, 2016) Bouhadi‎, N .; Nouani, A .; Benmalek, N .; Benchabane, A .
    Ce travail s`inscrit dans le cadre de la valorisation des sous-‎produits agricoles générés par l’industrie agroindustrielle des ‎entreprises algériennes. L’impact socioéconomique et ‎environnemental est important suivi d’une plus-value ‎avantageuse avec l’utilisation des produits a bas prix pour la ‎production de produits valorisables recherchés dans le domaine ‎alimentaire. Un des aspects très étudiés et démontre tout l’intérêt ‎des recherches menés a travers le monde sont les enzymes ‎d’intérêt technologique obtenu par fermentation. Ainsi, Un essai ‎de production de pectinases par Aspergillus niger en milieu solide ‎à base des résidus d'oranges a été réalisé. Une activité maximale ‎‎(32,41U/ml) de l'endoPG après 72h a été enregistrée et ‎‎(20,66U/ml) après 144h pour l'exo polygalacturonase.Les ‎caractéristiques des pectinases produites montrent un pH optimum ‎de 3,8 et une température optimale de 35°C. L'exo PG est inhibée ‎par les cations Ca+2.‎ This work focused on the valorization of agricultural by-products ‎generated by Algerian industry. The socioecomic and ‎environmental impact is important follow-up of an advantageous ‎capital gain (increase in value). This is available with the use of ‎products recoverable having low cost in the fabrication of ‎products looked for in the food industry. One of the most studied ‎aspects that interests the technological researches over the world ‎are the enzymes obtained by fermentation. Thus a pectinase ‎production test by Aspergillus niger in solid state based orange ‎wastes was carried out. Maximum activity (32,41U / ml) after 72 ‎hours was recorded for endoPG, and (20,66U / ml) after 144h for ‎exoPG. The characteristics of the pectin produced show an ‎optimum pH of 3.8 and an optimum temperature of 35 ° C. The ‎exoPG is inhibited by Ca + 2 cations.‎
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    Characterization and cheese-making properties of rennet-like enzyme produced by a local algerian isolate of aspergillus niger
    (Taylor & Francis, 2010) Fazouane-Naimi, Fethia; Mechakra, Aicha; Abdellaoui, Radia; Nouani, Abdelouheb; Magagi Daga, Saadatou; Alzouma, Aminata Marou; Gais, Soumeya; Penninckx, Michel J.
    An ochratoxin free extracellular acid protease was produced by solid state cultivation of Aspergillus niger FFB1. The purified enzyme (48.7 kDa) showed an optimal milk clotting activity at pH 5.5 and 45°C in the presence of 0.01 M CaCl2. The enzyme was stable at least 24 h at 35°C in the pH range of 5.5–7.0. Thermal denaturation started above 45°C. Fresh cheese manufactured with reconstituted cow milk and the purified enzyme showed similar basic characteristics (pH 4.5, acid taste, white color) as marketed cheeses obtained with calf rennet. This emphasizes the value of exploiting local biological resources for value added food processing in developing countries