Exraction, purification et caractérisation d'une enzyme protéolytique issue de caillettes de bovins adultes. Aptitudes technologiques des extraits

Abstract

Le Lait de vache est un produit noble qui présente une grande valeur nutritionnelle.Il est utilisé dans les industries fromagères grâce à ces fortes aptitudes de coagulation. L’objectif de ce travail est de valoriser des caillette de bovin adulte destinés a l’abattage par l’isolement des extrais de pepsine destinés a la coagulation du lait. L’obtention des extraits enzymatiques coagulants à été effectué selon la méthode de VALLES et FURET,possédant une activité coagulante importante de 1697,une activité protéolytique de 0,68 et un taux de protéine de 23.68mg/ml L’EEB obtenu a été prépurifié par une ultrafiltration avec un Cut of de 10 kDa,L’extrait obtenue est caractérisé par une activité coagulante de 1086 US,une activité protéolytique de 0.53 et un taux de protéine de 40 mg/ml. L’influence de certains paramètres, pH du lait température, concentration en enzyme et concentration en CaCl2 a été étudié.L’influence des effecteurs confirme l’appartenance des pepsines dans le groupe des aspartyl protéases.Par ailleurs, la purification sur G75 a élué une seule fraction douée d’activité coagulante caracterisée par un PM égal à 35 kDa. L’évaluation des propriétés sensorielles de la pate de fromage par un jury de paneliste a montre une similitude dans la qualité du produit avec une pate ferme,un bon aspect visuel et une texture très appréciée au tranchage